今年諾貝爾化學獎揭曉：瑞典科學院將該獎授予卡羅琳•露絲•貝爾托西(Carolyn R. Bertozzi)、摩頓•梅爾達爾(Morten Meldal)和卡爾•巴里•夏普萊斯(K. Barry Sharpless)，以表彰他們在“點擊化學（Click Chemistry）和生物正交化學"方面所做出的貢獻。原理介紹：

原理介紹

在生物學中常用的標記法有很多：比如說著名的生物素標記、同位素標記、多色熒光分子標記等，而Click Chemistry標記法原理是：Cu(I) 催化，炔基與疊氮基發(fā)生環(huán)加成反應，生成區(qū)域選擇性的1,4-二取代-1,2,3-三氮唑 。（炔和疊氮的環(huán)加成反應是其中的一種click形式，其他還有thio-ene, Diels-Alder反應等反應模式，生物標記中主要用前者，本文主要是介紹前者）。

優(yōu)勢介紹

點擊化學的主要優(yōu)勢在于：模塊式的合成；產率也非常高；無副產物或者無害的副產物；反應條件也很簡單；對水、氧條件不敏感；原料易得；產物易分離；反應速度快；選擇性高。

利用點擊化學作為標記的方法最大的特點是基團非常小，標記過程不影響酶活性；還可以用于后續(xù)蛋白等分子純化；甚至可以進行活體標記（將來還可以直接應用于患者體內，開展癌癥治療臨床試驗）；兼容多種檢測方式，是難得的明星標記法。它還可以用于生產抗體-藥物偶聯物（高度靶向治療作用），進而拯救生命，對人類醫(yī)學發(fā)展有巨大的潛在作用。

在靶向藥物研究中，最令科學家們擔心的就是脫靶效應，一旦可能出現潛在的脫靶可能，就會面臨著很高風險。而利用Click Chemistry可以將藥物和探針相連，通過磁珠法或者其他中間物將細胞中的蛋白質提取出來（pull down）后續(xù)再進行蛋白質質譜分析。如果靶向藥物與目的蛋白的親和效率高，而不與其他蛋白結合（或者結合率低），可以在圖譜含量中發(fā)現具有顯著性差異。從而就可以證明該藥物脫靶風險低，與其他非特異性蛋白結合率也低。

解決方案

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